1. Die Arginase-Aktivität der an den Agar-Platten mit MnSO₄ kultivierten Subtilis-Bakterien befindet sich in ihrer Vollaktivität und wurde durch weiteren MnSO₄-Zusatz nicht mehr verstärkt, während diejenige der an gewöhnlichen Agar-Platten gezüchteten nur die Hälfte der Vollaktivität zeigt, die erst nach Mangauaktivierung auftrat.
2. Durch die Dialyse in einem Pergamentpapier-Säckchen wurde die Arginase fast vollständig inaktiviert und grössteinteils zerstört, während die Arginase-Aktivität der nach MnSO₄-Kultur dialysierten odor der unter Manganzusatz dialysierten Subtilis-Suspension noch etwas erhalten blieb, obwohl ungefähr eine Hälfte der Arginase durch Dialyse verloren ging. Also scheint die Arginase durch Dialyse im Pergamentpapier-Säckchen einerseits zerstört und andererseits von dem Mangan-Aktivator getrennt zu werden.
3. Auch durch die Dialyse in einem Zellophanschlauch wurde die Arginase der nach MnSO₄-Kultur dialysierten oder der nach MnSO₄-Zusatz dialysierten Subtilis-Suspension deutlich zerstört (ungefähr auf die Hälfte oder mehr) und durch neuen MnSO₄-Zusatz nicht so deutlich reaktiviert; die Arginase der olne MnSO₄-Zusatz dialysierten Enzymlösung fiel einer noch stärkeren Zerstörung anheim. Trotz der Mangan-Reaktivierung zeigte die, Dialysen-Aussenflüssigkeit (Dialysat) eine hemmende Wirkung auf die Arginase-Wirkung entweder der nach MnSO₄-Kultur dialysierten oder der nach MnSO₄-Zusatz dialysierten Subtilis-Suspension. Bei der Dialyse im Zellophanschlauch erfubr die Arginase also eine Zerstörung und die bleibende Vollaktivität derselben lässt daran erinnern, dass trotz der Dialyse das Manganion noch gut im Enzymkomplex erhalten blieb. Diese Erscheinung wurde in Versuchen mit kleinerer Menge Enzym nicht so deutlich beobachtet.
4. Nach der Dialyse in einem Kollodiumschlauch bleibt die Arginase-Aktivität der mit MnSO₄ kultivierten Subtilis-Suspension unverändert und zwar auch ungefähr in ihrer Vollaktivität; die Dialysen-Aussenflüssigkeit übt auch fast keine hemmende Wirkung auf die Arginase. Aus diesen Beobachtungen ergab sich, dass Mangansulfat durch Kollodium-Dialyse nicht leiclit vom Arginase-Komplex getrennt werden kann, da Arginase nach der Dialyse im Kollodiumschlauch nicht so stark zerstört wurde, wie nach der Dialyse im Pergamentpapier- oder Zellophanschlauch.

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1. The reaction product of β-naphthoquinone-sulfonic acid with glycineethylester was obtained in crystalline form.
2. The reaction of β-naphthoquinone-sulfonic acid with aminoacid in general can be represented as follows:
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Sincere thanks are offered to Prof. Dr. K. Kodama for kind Reaction of β-naphthoquinone-sulfonic acid with aminoacid. 235 suggestions and critisms throughout this work.

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The aminoacid is slightly decomposed into ammonia and corresponding aldehyde by means of β-N. Q. S.
The author wishes to express many thanks to Prof. K. Kodama for his kind critisms and suggestions.

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When β-naphthoquinonesulfonic acid combines with protein, it confers the antigenic specificity to the compound, acting as hapten group and eliminates the species specificity of protein.
This was proved by precipitin reaction, anaphylactic shock and Schutz-Dale's test.
Many thanks are due to Prof. K. Kodama for his kind critisms and suggestions.

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1. β-naphthoquinone-sulfonic acid provokes the contraction followed by rhythmic movement in the excised resting uterus of guinea pig.
2. Such action was also observable with its compound with glycine, but not with protein.
Many thanks are due to Prof. K. Kodama for his kind critisms and suggestions.

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1. The opitmal temperature of milk-esterase is 37deg;C and the optimal pH is 8.0.
2. The milk-esterase is present in human, horse, hog and dog milk, but in cow and goat milk it exists in inactive state and can be activated by the addition of a small amount of diluted ammonia.
3. The lipolytic action of milk-esterase is strongly inhibited by atoxyl, but not by quinine.
4. The lipolytic action of gastric lipase of man, human embryo, dog and rabbit is very strong, but in other mammals, birds and fishes it is weak.
5. The optimal pH of grastric lipase of rabbit is 7.8.
6. The gastric lipase of rabbit and cat splits tributyrin or methylbutyrate to a higher degree than olive oil.
7. The lipolytic action of gastric lipase in human embryo appears at the seventh or eighth month.

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1. Die alkalische Phosphomonoesterase, nämlich die Monoesterase III, setzt sich aus Apo-Phosphatase III, Co-Phosphatase und Magnesium zusammen. Die Apo-Phosphatase III tritt mit Co-Phosphatase in Verbindung und bildet die Pro-Phosphatase, III. Die Pro-Phosphatase reagiert weiter mit Magnesium und liefert die Holo-Phosphatase III. Das Apo-Ferment kann sich aber direkt mit Magnesium verbinden. Diese Magnesium-Apo-Phosphatase III verknüpft sich mit Co-Phosphatase und bildet sich zur fermentativ wirksamen Holo-Phosphatase III aus.
2. Man kann eine kräftige und haltbare Apo-Fermentlösung dadurch gewinnen, dass man die Lösung des Nierenpulvers von Albers erst gegen 1%ige Boraxlösung dann gegen 2%ige Natriumbikarbonatlösung dialysiert.
3) Co-Phosphatase kann durch Erhitzen des dialysierten Autolysats von Leber, Niere, Reiskleie und Hefe bereitet und weiter durch Elektrodialyse gereinigt werden.
4. Bei der Elektrodialyse geht das Co-Ferment zur Kathodenkammer über und wird von einer noch unbekannten, zur Anode überführbaren Substanz befreit.
5. Das Co-Ferment ist eine organische Substanz von basischer Natur. Vitamin B₁, B₂. Adermin und Nikotinsäureamid haben keine Wirkung der Co-Phosphatase.
6. Die Bindung von Co- und Apo-Ferment vollzieht sich bei 37°C in 1 Stunde. Die Geschwindigkeit der Pro-Phosphatasebildung wird durch Mg nie beschleunigt. Das Apo- sowie Pro-Ferment bindet Magnesium äusserst schnell.
7. CN inaktiviert sowohl Apo-Phosphatase III als auch Pro-Phosphatase III. Aber bei vorangehendem Zusatz von Mg lässt sich keine Inakivierung durch CN erkennen. Dementsprechend sind Magnesium-Apo-Phosphatase III-Komplex und Holo-Phosphatase III gegen CN (M/800) unempfindlich.
8. Der Inhibitor, welcher in der Anodenlösung enthalten ist, inaktiviert Apo-Phosphatase III. Die Wirkung dieses Inhibitors wird durch vorherigen Zusatz von Magnesium nicht, aber wohl von der Co-Phosphatase aufgehoben. Infolgendessen werden. Pro-Phosphatase III und Holo-Phosphatase III durch die Anwesenheit der Hemmungssubstanz nicht beeinflusst.

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1. In order to establish the relationship between the chemical structures of α-ketonic acids and their biological reactions, 10 acids including pyruvic acid were examined in their velocities in the following enzymic reactions: decarboxylation, dismutation with triosephosphate, anaerobic dismutation by rat's brain, and anaerobic dismutation and oxidation by lactic acid bacteria of a new species isolated in Japan.
2. By combining the results obtained from these different types of reactions it may be concluded that α-ketonic acids of the aliphatic series with larger molecular weights repond to the enzymicactions at lower velocities. The introduction of a phenyl or a second carboxylic group to the molecules increases the resistance toward the enzymic actions. The inhibitory effect of the phenyl group was different according to the reactions. Phenylketonic acids did not react with triosephosphate at all. The decarboxylation was greatly reduced in phenylketonic acids. The effect of the phenyl group was rather slight in anaerobic dismutation and oxidation. Phenylglyoxylic acid was indifferent to all the reactions.

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